Истражувачи од Универзитетот во Оксфорд директно го следеле чекор по чекор создавањето на честички слични на вирусови. Новата метода покажува како поединечни протеински единици се поврзуваат во прецизно организирана структура, иако теоретски постојат илјадници можни начини на нивно подредување.
Студијата, објавена во списанието Nature, се темели на инженерски создадена честичка составена од 60 протеински единици. Истражувачите комбинирале масена фотометрија — техника што ја проценува масата на поединечни молекули преку светлината што ја расфрлаат — со метод за задржување на молекулите во ограничен простор.
На тој начин можеле повеќепати да ја „измерат“ истата честичка додека во неа се приклучувале нови протеини. Наместо само да ги споредуваат почетната и завршната состојба, научниците ги набљудувале и краткотрајните меѓучекори во процесот.
Резултатите покажале дека протеините првично се поврзуваат слабо и реверзибилно. Неуспешните комбинации можат да се распаднат, па единиците повторно да се обидат да се поврзат. Кога ќе се формира затворена структура со повеќе меѓусебни врски, таа станува значително постабилна и го насочува понатамошниот раст.
Клучен момент е создавањето затворен прстен од пет поголеми протеински градбени единици. Овој пентагонален меѓустепен претставува важна почетна точка, по која за секоја следна стабилна фаза се потребни помалку единици, а склопувањето се забрзува.
Вирусите го заштитуваат својот генетски материјал во протеински обвивки наречени капсиди. Подобро разбирање на нивното самосклопување може да помогне во развојот на антивирусни пристапи што би го попречиле овој процес, како и во создавањето вакцини и други терапии. Сепак, истражувањето се однесува на честичка слична на вирус, а не на заразен вирус.
Методата може да биде корисна и пошироко, бидејќи самосклопувањето е основен процес во биологијата. Со следење на една молекула во исто време, научниците би можеле подетално да проучуваат и други протеински комплекси, клеточни структури и молекуларни прегради.
