Меѓународен тим научници предводен од Универзитетот во Ливерпул, со соработници од Јапонија и Аргентина, успеа да добие атомски прецизни снимки од важен бакарен ензим со помош на XFEL технологија во јапонскиот центар SACLA. Станува збор за ултрабрзи и исклучително силни рендгенски импулси што овозможуваат набљудување на биолошки молекули на ниво на поединечни атоми.
Во фокусот на истражувањето бил ензимот бакарна нитрит редуктаза, познат како CuNiR. Тој има клучна улога во глобалниот азотен циклус, бидејќи го претвора нитритот во азотен моноксид. Овој процес е важен и за живите системи и за пошироката хемија на животната средина.
Научниците анализирале верзии на ензимот од три различни организми и утврдиле како точно се одвива реакцијата. Новите структурни податоци покажуваат дека ензимот работи по уреден, последователен механизам, а не по случаен редослед како што претходно се претпоставуваше. Тоа значи дека електронот, молекулата на супстратот и протонот пристигнуваат и се координираат во точно определен ред.
Со ова се разрешува долгогодишна научна дебата за начинот на кој CuNiR ја изведува својата каталитичка функција. Подобро разбирање на овој механизам може да помогне во поширокото проучување на ензимите што управуваат со природните хемиски циклуси.
Истражувањето има и технолошко значење. Авторите покажуваат дека комбинацијата од XFEL и софтверот SHELXL овозможува структурна анализа на макромолекули со атомска резолуција, при што се избегнуваат несакани хемиски промени што може да ги предизвика самото рендгенско зрачење.
Трудот е објавен во списанието Nature Communications под наслов „Accurate atomic resolution XFEL structures of a metalloenzyme reveal key insights into its catalytic mechanism“. Според истражувачите, ова е првпат ваков пристап да се примени за макромолекуларни структури добиени со XFEL на толку високо ниво на прецизност.
