Нова 3Д-структура открива дека протеинот BRD4, поврзан со повеќе видови рак, се врзува за хромозомите на посложен начин отколку што се сметаше досега. Истражувањето, предводено од научници од Универзитетот „Пен стејт“ и објавено во списанието Molecular Cell, може да помогне во подоброто разбирање на неговата улога во клетките.
BRD4 припаѓа на семејство протеини со структури наречени бромодомени. Тие му овозможуваат да се поврзува со хромозомите и да влијае врз тоа кои гени ќе се активираат или исклучат. Така, протеинот учествува во процесите на читање, копирање и поправка на ДНК.
За да го испитаат начинот на врзување, истражувачите користеле криоелектронска микроскопија, техника што овозможува снимање молекуларни структури со речиси атомска резолуција. Снимките покажале дека BRD4 не се врзува само со хистоните, протеините околу кои е намотана ДНК, туку остварува директен контакт и со самата ДНК во нуклеозомот.
Нуклеозомот е основната единица на пакување на ДНК во хромозомите. Кога еден од бромодомените на BRD4 се поврзува со хистон, структурата на протеинот создава површина на која можат да се приклучат и други протеини, што може да биде важно за неговото клеточно дејствување.
Научниците откриле и нешто што го доведува во прашање досегашното сфаќање. BRD4 се врзувал за нуклеозоми и кога хистоните немале ацетилациски ознаки, за кои долго се сметало дека се неопходни за оваа интеракција, и тоа со речиси иста јачина како кај изменетите хистони.
Сè уште не е потврдено дали истиот механизам се одвива и во живите клетки. Сепак, резултатите отвораат можност за проучување на нови биолошки контексти во кои BRD4 и сродните протеини влијаат врз активноста на гените, како и за развој на попрецизни идни терапии.
