Научници од Универзитетот во Оксфорд за првпат детално следеле како вирусоподобна честичка се гради молекула по молекула. Резултатите, објавени во списанието Nature, покажуваат како едноставни правила и постепено „испитување и грешка“ можат да создадат сложена структура со голема прецизност.
Истражувачите анализирале инженерски создадена вирусоподобна честичка составена од 60 протеински единици. Со помош на масена фотометрија, техника што ја одредува масата на поединечни молекули преку светлината што ја расејуваат, тие можеле да следат како растечката честичка добива нови протеински компоненти.
На почетокот, протеините се поврзуваат со слаби врски. Ако распоредот е погрешен, тие лесно се раздвојуваат и добиваат нова можност да се комбинираат. Кога повеќе единици ќе формираат правилна затворена структура, врските стануваат значително постабилни и процесот продолжува.
Еден од клучните моменти е создавањето затворен петаголен прстен од пет поголеми протеински единици. Ова е првата високо стабилна структура во процесот. Откако ќе се формира, за секој следен стабилен чекор се потребни помалку нови единици, па склопувањето забрзува.
Откритието објаснува како вирусните протеини го наоѓаат правилниот распоред меѓу огромен број можни комбинации, без нацрт или надворешна молекуларна машина. Капсидите, заштитните протеински обвивки околу генетскиот материјал на вирусите, така се создаваат преку низа привремени состојби што го насочуваат процесот кон успешен исход.
Подеталното разбирање на овие молекуларни интеракции може да помогне во развојот на антивирусни лекови што го попречуваат создавањето на капсидите, како и во конструирањето вирусоподобни честички за вакцини. Истата методологија може да се примени и за проучување други сложени биолошки структури што се создаваат преку самосклопување.
