Истражувачи од Медицинскиот факултет на Универзитетот Јејл ја открија атомската структура на штетната форма на амилоид-бета, пептид што се поврзува со Алцхајмеровата болест. Резултатите, објавени во списанието Nature Communications, би можеле да помогнат во развојот на попрецизни лекови.
Амилоид-бета природно се создава во здравиот мозок. Кај Алцхајмеровата болест, дел од овие пептиди се групираат во поголеми наслаги, познати како амилоидни плаки. Сепак, сè повеќе докази укажуваат дека најголемото оштетување можеби го предизвикува меѓуфазната форма, наречена олигомерен амилоид-бета.
Оваа форма се наоѓа меѓу поединечните пептиди и големите плаки, но досега нејзината структура остануваше непозната. Тимот од Јејл обработил човечко мозочно ткиво со лек што го ослободува олигомерниот амилоид-бета од рецепторите на нервните клетки, а потоа го прочистил од другите форми на пептидот.
Кога прочистените пептиди биле додадени на култивирани човечки неврони, тие предизвикале оштетување на клетките. Со помош на повеќе микроскопски техники, научниците утврдиле дека олигомерниот амилоид-бета се состои од кратки филаменти долги околу 65 нанометри.
Иако по изглед потсетуваат на филаментите во амилоидните плаки, овие структури имаат различен распоред на атомите. Истражувањето покажало и дека можат да поттикнат создавање дополнителни токсични пептиди, при што процесот е наклонет кон формирање кратки, а не долги филаменти.
Во последните години американската Агенција за храна и лекови одобри две терапии што го намалуваат амилоид-бета во мозокот — леканемаб и донанемаб. Тие го забавуваат напредувањето на болеста, но ефектот е ограничен и можат да предизвикаат сериозни несакани последици, како воспаление и крвавење во мозокот.
Новото структурно сознание би можело да овозможи создавање лекови што селективно ја напаѓаат токсичната олигомерна форма, додека ги зачувуваат безопасните форми на амилоид-бета. Таквиот пристап би можел да ја зголеми прецизноста на идните терапии и да ги намали нивните ризици.
