Протеините не се статични молекули, туку постојано се движат и менуваат форма. Ново истражување на научници од Институтот за наука и технологија Австрија и меѓународни соработници покажува како дел од овие микроскопски движења може да се види кога се комбинираат рендгенска кристалографија, NMR спектроскопија и молекуларно моделирање.
Работејќи со модел-протеин GB1 и неговиот партнер IgG антитело, тимот спореди како молекулата се однесува во кристал, во цврста состојба и во раствор. Истражувачите се фокусираа на вртењето на ароматични прстени во аминокиселините, затоа што тие се добри показатели за тоа колку слободно „дише“ протеинот и дали неговите внатрешни делови навистина се отвораат за да врзат друга молекула.
Студијата, објавена во списанието Nature Chemistry, ја нагласува ограниченоста на класичните „замрзнати“ структури. Кристалите можат да ја фиксираат молекулата во неколку крути состојби, додека во природна средина протеините често имаат поширок спектар на форми. Затоа, ваквите комбинирани методи можат да дадат поцелосна слика за нивната биолошка функција.
Авторите сметаат дека овие резултати може да помогнат и во дизајн на нови протеини и во подобрување на пресметковните алатки за предвидување структура, вклучително и системи од типот на AlphaFold. Наместо да се гледаат само како цврсти модели, протеините сè повеќе се разбираат како динамични молекули чија форма е тесно поврзана со нивната задача во клетката.
