Научници од Универзитетот во Калифорнија, Сан Диего, за првпат ја визуелизирале атомската структура на ензимот тРНК-гуанин трангликозилаза (TGT) кај Escherichia coli со помош на крио-електронска микроскопија.
TGT ги модифицира трансферните РНК (тРНК), молекули што учествуваат во создавањето протеини. Кај патогените бактерии, овој процес е поврзан со производството на протеини потребни за предизвикување инфекција. Ензимот кај E. coli е речиси идентичен со оној кај Shigella, бактеријата што предизвикува шигелоза.
Бидејќи TGT тешко се кристализира, неговата структура досега била особено тешка за проучување. Новата крио-ЕМ анализа покажала неочекуван механизам: ензимот може истовремено да врзе и да дејствува врз две тРНК, наместо врз само една, како што претпоставуваа досегашните модели.
Откритието обезбедува попрецизна структурна основа за развој на инхибитори насочени кон TGT. Таквите соединенија се разгледуваат како можни антивирулентни лекови против бактерии отпорни на антибиотици, особено кај Shigella.
Истражувањето може да помогне и во дизајнирањето синтетички РНК-молекули што подобро се врзуваат за ензимот, користејќи ги двете активни места. Студијата е објавена во списанието Proceedings of the National Academy of Sciences.
